师：同学们，大家好。今天我们一起来学习高一人教版生物学必修一第五章第一节“降低化学反应活化能的酶”第二课时。首先，请同学们和我一起回顾上节课学习的内容。
上节课，我们通过一个探究实验，比较过氧化氢在不同条件下的分解。不仅学习了如何设计对照实验，明确了自变量、因变量、无关变量等重要概念，还通过实验结果总结出酶具有催化作用，其作用机理是显著降低化学反应的活化能，所以说酶比无机催化剂具有高效性。
这节课，我们有两个学习目标：一是通过学习科学史，了解科学家是如何探究出酶的本质；二是通过另一个探究实验，看看酶还有什么其他特性。下面，我们先来看看关于酶本质探索的科学史。
酿酒，我国早在4000多年前就已掌握这项技术。19世纪，酿酒业在欧洲经济中占有重要地位。当时人们已知，酿酒就是让糖类通过发酵变成酒精，但糖类是怎么变成酒精的呢？许多化学家认为这是一个纯化学过程，与生命活动无关。
1857年，法国生物学家巴斯德，也就是巴氏消毒法的发明者，通过显微镜观察提出，酿酒中的发酵是由酵母菌细胞的存在所致，没有活细胞的参与，糖类不可能变成酒精。然而，同时代的德国化学家李比希却坚持认为，引起发酵的是酵母菌细胞中的某些物质，但这些物质只有在酵母菌细胞死亡并裂解后才能发挥作用。
两位科学家站在各自学科领域，提出了相对立的观点，双方争执不下。结束这一争论的是德国化学家毕希纳。他把酵母菌细胞放在石英砂中用力研磨，加水搅拌，再进行加压过滤，得到不含酵母菌细胞的提取液。在这些汁液中加入葡萄糖，一段时间后就冒出气泡，糖液居然变成了酒，这一结果与糖液中含有活酵母菌细胞时一样。他将酵母菌细胞中引起发酵的物质称为酿酶。但提取液中还含有许多其他物质，无法直接对酶进行鉴定。
直到1926年，美国科学家萨姆纳从刀豆种子中提取出脲酶，然后用多种方法证明了脲酶是蛋白质。这个过程历经9年，可见科学家凭借坚韧不拔的毅力，为科学进步做出了巨大贡献。后来，科学家又相继获得胃蛋白酶、胰蛋白酶等许多酶的结晶，并证明这些酶都是蛋白质。
20世纪80年代，美国科学家切赫和奥特曼发现少数RNA也具有生物催化功能。所以，我们现在给酶下一个比较完整的定义：酶是活细胞产生的具有催化作用的有机物，其中绝大多数酶是蛋白质，少数酶是RNA。
现在我们知道了酶的化学本质不同于无机催化剂，那它的催化作用与无机催化剂相比有什么特性呢？上节课，我们通过实验探究过氧化氢在不同条件下的分解，知道了酶具有高效性。大量实验数据表明，酶的催化效率是无机催化剂的10? 到1013 倍。这对细胞有什么意义呢？设想一下，你在踢球或奔跑时，肌细胞需要大量能量供应。如果有关的酶催化效率很低，供能的化学反应只能慢悠悠地进行，你还能跑那么快吗？
无机催化剂催化的化学反应范围比较广，例如酸既能催化蛋白质水解，也能催化脂肪水解，还能催化淀粉水解。酶能像无机催化剂一样催化多种化学反应吗？下面我们通过“淀粉酶对淀粉和蔗糖的水解作用”这个探究实验，来看一下淀粉酶是否只能催化特定的化学反应。
实验原理并不复杂，淀粉和蔗糖都是非还原糖，它们在酶的催化作用下都能水解成还原糖。我们在必修一第二章学过，斐林试剂可以与还原糖发生化学反应，生成砖红色沉淀。这样，我们在淀粉溶液和蔗糖溶液中分别加入淀粉酶，再用斐林试剂鉴定溶液中有无还原糖，就可以看出淀粉酶是否只能催化特定的化学反应了。
该实验用到的材料用具有：质量分数为3%的可溶性淀粉溶液、质量分数为3%的蔗糖溶液、蒸馏水、质量分数为2%的新配置的淀粉酶溶液，还有斐林试剂以及加热保温所用到的酒精灯、水浴锅等。
实验步骤如下：取两支洁净的试管编上号，在1号试管中加入2毫升可溶性淀粉溶液，在2号试管中加入2毫升蔗糖溶液，然后在1、2号试管中都加入2毫升新配置的淀粉酶溶液。轻轻振荡这两支试管，使试管内的液体混合均匀，然后将试管的下半部浸到60摄氏度左右的水浴中，保温5分钟。取出试管，各加入2毫升斐林试剂，震荡摇匀，然后将两支试管的下半部放进盛有热水的大烧杯中，用酒精灯加热煮沸1分钟，观察两支试管内的溶液颜色变化。
同学们，能不能先来分析一下这个实验的变量？很显然，加入的底物，也就是反应物的种类是自变量，而淀粉和蔗糖可能的水解产物就是因变量。它的观测指标是看添加斐林试剂并加热后是否有砖红色沉淀出现。实验中的无关变量有加入底物的量、实验室的温度以及加入的酶的量等。这里，我们仍然要非常注意保持无关变量的一致，防止其对实验结果产生干扰。